Video: Gilt die Michaelis-Menten-Gleichung für alle Enzyme?
2024 Autor: Miles Stephen | [email protected]. Zuletzt bearbeitet: 2023-12-15 23:32
Im Gegensatz zu vielen Enzyme , allosterisch Enzyme tun nicht gehorchen Michaelis - Menten Kinetik. Also allosterisch Enzyme Zeigen Sie die oben gezeigte Sigmodialkurve. Auftragung der Reaktionsgeschwindigkeit vo gegen die Substratkonzentration tut zeigen nicht den hyperbolischen Plot, der mit dem vorhergesagt wurde Michaelis - Menten-Gleichung.
Wofür wird hier die Michaelis-Menten-Gleichung verwendet?
Die Michaelis - Menten-Gleichung (siehe unten) ist häufig gewöhnt an untersuchen die Kinetik der Reaktionskatalyse durch Enzyme sowie die Kinetik des Transports durch Transporter. Typischerweise wird die Reaktionsgeschwindigkeit (oder Reaktionsgeschwindigkeit) experimentell bei mehreren Substratkonzentrationswerten gemessen.
Sind außerdem die Vmax- und Km-Werte für ein bestimmtes Enzym konstant? Die Reaktionsgeschwindigkeit, wenn die Enzym mit Substrat gesättigt ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, Vmax . Dies wird normalerweise ausgedrückt als km (Michaelis Konstante ) des Enzym , ein inverses Maß für die Affinität. Aus praktischen Gründen, km ist die Substratkonzentration, die die Enzym die Hälfte erreichen Vmax.
Was sind auf diese Weise Michaelis-Menten-Enzyme?
Die Michaelis - Menten Gleichung ergibt sich aus der allgemeinen Gleichung für an enzymatisch Reaktion: E + S ↔ ES ↔ E + P, wobei E die Enzym , S ist das Substrat, ES ist das Enzym -Substratkomplex und P ist das Produkt. Daher kann sich der ES-Komplex wieder in die auflösen Enzym und Substrat, oder sich vorwärts bewegen, um ein Produkt zu bilden.
Wie berechnet man die Michaelis-Konstante?
Die Gleichung das definiert die Michaelis -Menten-Diagramm ist: V = (Vmax [S]) ÷ (Km + [S}). An der Stelle, an der Km = [S], das Gleichung reduziert sich auf V = Vmax ÷ 2, also Km gleich der Konzentration des Substrats ist, wenn die Geschwindigkeit die Hälfte ihres Maximalwertes beträgt.
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