Was ist Alpha-Helix und Beta-Faltblatt?
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Video: Die Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur der Proteine 2024, November
Anonim

Sekundärstruktur von Protein

Zwei faserige Strukturen die Alpha-Helix , und der Beta-Faltenblatt , die strukturelle Bestandteile der Zelle sind. Die Alpha-Helix entsteht, wenn sich die Polypeptidketten zu einer Spirale verdrehen. Die Beta-Faltenblatt sind Polypeptidketten, die nebeneinander laufen.

Wissen Sie auch, was der Unterschied zwischen Alpha-Helix und Beta-Faltblatt ist?

Die Alpha-Helix ist eine stäbchenförmige und gewundene Polypeptidkette in einem federartige Struktur, gehalten von Wasserstoffbrücken. Beta Plissee-Bettwäsche sind gemacht aus Beta Stränge, die seitlich durch zwei oder mehr Wasserstoffbrücken verbunden sind, die ein Rückgrat bilden. Jeder Beta Strang oder Kette besteht aus 3 bis 10 Aminosäureresten.

Wie entsteht ein Beta-Faltblatt? Im Allgemeinen ein Antiparallel Beta - plissiertes Blatt entsteht, wenn eine Polypeptidkette ihre Richtung scharf umkehrt. Dies kann in Gegenwart von zwei aufeinanderfolgenden Prolinresten auftreten, die einen abgewinkelten Knick in der Polypeptidkette erzeugen und sie in sich selbst zurückbiegen.

Welcher Grad der Proteinstruktur ist in dieser Hinsicht mit der Alpha-Helix und dem Beta-Faltblatt verbunden?

Sekundärstruktur Die häufigsten Arten von Sekundärstrukturen sind die α-Helix und das β-Faltblatt. Beide Strukturen werden durch Wasserstoffbrückenbindungen in Form gehalten, die sich zwischen dem Carbonyl O einer Aminosäure und dem Amino H einer anderen bilden.

Was haben α-Helices und β-Faltblätter gemeinsam?

α-Helix wurde zuerst entdeckt in α -Keratin, das in der Haut und seinen Derivaten reichlich vorhanden ist. β-Blatt wurde im Protein Fibroin, dem Hauptbestandteil von Seide, gefunden. Diese beiden Faltmuster sind insbesondere gemeinsames weil sie aus Wasserstoffbrücken resultieren, die sich zwischen den N-H- und C=O-Gruppen im Polypeptidrückgrat bilden.

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